Nomenclature
Une nomenclature spécifique pour les allergènes
Jusqu’à récemment, le terme allergène était plus utilisé pour les réservoirs d’allergènes que pour les structures protéiques responsables de sensibilisation asymptomatique ou d’allergie cliniquement exprimée. De nombreux allergènes moléculaires ont été isolés et identifiés. La nomenclature internationale, désormais, référence à l’aide du nom latin de la source allergénique chaque allergène majeur ou mineur.
Dans l’ordre, elle utilise les trois premières lettres du genre puis la première de l’espèce suivie du numéro correspondant à leur ordre de découverte. Pour exemple, l’allergie au chat est, dans 80 % des cas, liée à Fel d1 mais elle peut également être liée à Fel d2, d3 ou d4. L’allergie aux graminées est liée à des réactions à Phl p1, p5, etc.
On classe également ces différents allergènes en allergène majeur ou mineur en fonction du taux de sensibilisation, supérieur ou inférieur à 50 %, chez des allergiques à l’extrait global. En reprenant l’exemple du chat, Fel d1 est un allergène majeur puisqu’il est présent chez 80 % des allergiques au chat.
Les différentes familles protéiques
Un grand nombre d’allergies croisées peut s’expliquer par l’existence de différentes familles biochimiques d’allergènes « croisants ».
- Les protéines PR-10 Bet v1 like : ces protéines sont à l’origine de réactions croisées chez les patients allergiques au bouleau dont l’allergène majeur est le Bet v1. Cette famille comporte Cor a1 pour la noisette, Pru Av1 pour la cerise, Mal d1 pour la pomme, Ara h8 pour l’arachide, Gly m4 pour le soja et Api g1 pour le céleri.
- Les protéines de transfert lipidique ou LTP : elles sont surtout présentes dans les cellules végétales des plantes et représentent un risque plus important d’allergie alimentaire sévère. Leur capacité de résistance à la chaleur et à la digestion explique également des allergies tant avec les aliments cuits que crus. Il s’agit de Pr p3 de la pêche, Cor a8 de la noisette, Mal d3 de la pomme et Ara h9 de l’arachide. Les LTP des rosacées se situent préférentiellement sur la peau des fruits plutôt que dans la pulpe. Tel est le cas des LTP des pommes : en effet la Granny-smith possède 34 fois plus de LTP dans la peau, la Golden delicius 15 fois plus, la Pink Lady 7 fois plus. Par contre, les teneurs de LTP pour l’abricot et la prune semblent équivalentes sur la pulpe ou la peau du fruit. Cela peut expliquer en partie de l’intérêt ou non de l’épluchage des fruits chez les personnes sensibilisées.
- Les tropomyosines : cette famille est constituée de protéines régulant la contraction musculaire plutôt chez les invertébrés. Elles sont connues chez les acariens par le biais de Der p10 et avec les crustacés comme la crevette par Pen a1. Der p10 pour le dermatophagoides ptéronysinus et Der f10 pour dermatophagoides Farinae ont une séquence d’acides aminés identique à 98 %. Elles expliquent également les allergies croisées à certains mollusques comme l’escargot, la moule, l’huître, certains céphalopodes comme le calamar ou d’arthropodes comme la blatte.
- Les profilines sont communes à différents pollens ou aliments. Il s’agit de Phl p12 pour les graminées, de Bet v2 pour le bouleau, de Hev b8 pour le latex, de Ara h5 pour l’arachide et de Pru p4 pour la prune.
- Les procalcines sont les protéines qui se trouvent essentiellement dans les pollens comme ceux du bouleau Bet v3 et Bet v4, Phl p7 de la phléole, Ole e3 et Ole e8 de l’olivier. Elles sont totalement absentes des aliments tels que les fruits et les légumes.
- Les inhibiteurs de trypsines encore appelés Ole e1 « like » sont également présents dans de nombreux pollens comme Ole e1 de l’olivier, Fra e1 du frêne, Pla l1 du plantain.
- Les parvalbumines sont résistantes à la chaleur et à la digestion, et représentent les allergènes majeurs du poisson. Il s’agit de Cy p1 pour la carpe, Gal d1 de la morue.
- Les chitinases peuvent expliquer les allergies croisées entre le latex (par le biais Hev b11) et l’avocat Pers a1.
Les allergènes recombinants
Les tests cutanés s’effectuent toujours avec des tests allergéniques fournis à partir des sources naturelles. Elles comportent donc un mélange complexe de molécules allergéniques et non allergéniques dont la concentration dépend des procédés d’extraction et des préparations. La meilleure connaissance des structures moléculaires allergéniques et les progrès de la biologie moléculaire ont permis la production d’allergènes recombinants purifiés. Pour l’instant, ils ne peuvent être utilisés qu’en biologie par le dosage d’IgE-spécifiques dirigés contre chaque allergène recombinant. L’énoncé de l’examen biologique sera donc pour les recombinants : le nom de l’allergène précédé de la petite lettre r. Par exemple : rBet v1permet de mettre en évidence le taux d’IgE-spécifiques dirigés contre l’allergène majeur du bouleau Bet v1 présent dans 80 % des cas. La mise à disposition de ces dosages d’IgE-spécifiques dirigés contre les allergènes recombinants représente une avancée non négligeable dans le monde de l’allergologie. Cependant, il faut garder à l’esprit que l’interprétation de ces examens est plutôt réservée aux allergologues et que programmer ces examens biologiques sans en connaître l’interprétation serait totalement inutile.
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